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Nature|国内高校大爆发！今日清华/北大/厦大Nature齐发！( 二 )


▲图2：POG EPG ， ANA.
要点：
1. POG是图灵完备的 ， 并且集成了存储和处理 。 (图2a)
2.ANA( EPG )接口具有控制-流-数据流的混合表示 ， 加强了它对不同硬件的兼容性 ， 且符合当前混合架构硬件的发展趋势 。 (图2c)
3. EPG同时具有神经形态完备性和图灵完备性两种极端 ， 用不同的近似粒度以不同的形式表示(在性能和资源消耗之间有不同的权衡) 。 (图2d)
▲图3： 工具链和自行车驾驶跟踪实验 。
要点：
1. 通用GPU完全依赖于精确计算 。 FPSA主要通过近似来实现不同的功能 。 Tianjic支持精确计算和近似 。 证明近似粒度的选择对硬件成本有很大影响 。 （图3 d e）
2.用三个应用程序证明该层次结构的可行性和多功能性 。
▲图4： 实验结果 。
要点:
1.鸟群系统仿真实验证明该方法的应用范围可以扩展到非神经网络 。 （图4 cb）
2. 因式分解实验证明只要满足一定的误差限制 ， 在近似粒度与神经形态完备性所引入的性能之间的权衡有利于降低硬件成本 。 (图4 efg)
第二篇：北京大学Nature：NAD+介导的神经退行性蛋白自我抑制机制
▲第一作者：Yuefeng Jiang

通讯作者：Jing Yang ，Zhe Zhang
通讯单位：北京大学 ， 生命科学学院
DOI: 10.1038/s41586-020-2862-z
背景介绍
轴突的病理变性破坏了神经回路 ， 是神经退行性变的特征之一 。 Sarm1是神经退行性过程的中央调节因子 ， 其TIR域通过NAD酶活性发挥神经退行性作用 。 然而 ， Sarm1激活的严格控制背后的机制仍有待完全理解 。

本文亮点
1. 本文报告了全长Sarm1蛋白质在2.6-3.0埃分辨率下的冷冻电镜结构 。

2. 作者发现NAD+是ARM结构域的意外配体 。 这种NAD+结合促进了ARM结构域通过其结构域接口抑制TIR结构域的NAD酶 。
3. NAD+结合位点的破坏或ARM-TIR相互作用引起组成性活性的Sarm1会导致轴突变性 。
4. 这些发现揭示了这种新的NAD+介导的中枢神经退行性变蛋白的自我抑制 。
图文解析
▲图1 通过与Sarm1ARM交互 ， Sarm1TIR被限制在非活动状态 。
（a） Sarm1的示意图 。 线粒体靶向序列肽（MTS）、Sarm1ARM、Sarm1SAM和Sarm1TIR分别用灰色、绿色、黄色和蓝色表示 。
（b） Sarm1八聚体的侧视图 。 α-螺旋线显示为圆柱体 。 NAD+分子显示为棒状 。 一个原生质体的颜色与（a）中相同 。 其他的原生质是灰色的 。 给出了八聚体的厚度和一个原聚体的长度 。
（c-d）不同结构域（c）或原生质体（d）着色的Sarm1八聚体俯视图 。 给出了环形结构的内径和外径 。
（e）SARM1臂的圆柱体表示 。
（f）Sarm1连接Sarm1八聚体的组装 。 图中显示了三个原聚体的五个结构域 ， 它们由1到3的不同下标表示 。 右侧详细显示了两个Sarm1ARM-Sarm1TIR接口 。
（g）左图：三个Sarm1TIR结构的叠加 。 Sarm1TIR在我们现有的全长Sarm1（E642A）结构中是蓝色的；报告的单个Sarm1TIR（PDB代码：6O0Q）和Sarm1TIR（G601P）（PDB代码：6O0V）的结构分别是绿色和粉红色的 。 E642残基的侧链显示 ， BB环被圈起来 。 右图：三种结构中NAD+底物位点的比较 。 BB环是红色的 。 在所报道的Sarm1TIR结构中 ， 占据NAD+底物位置的核糖分子显示为棒状 。 NAD+底物位点的中心切片显示在底部 ， 显示出三种结构中的口袋形状 。
▲图2 Sarm1ARM和Sarm1TIR之间自我抑制相互作用的功能验证 。
（a）Sarm1催化的NAD+裂解反应 ， 主要产物为NAM和ADPR 。
（b）用薄层色谱法（TLC）分析NADase的活性 。 以5 nmol-NAM、ADPR和NAD+为标准品 ， 在薄层色谱板上显示了它们的迁移位置 。
（c）Sarm1突变蛋白的NADP酶活性 。 NAD酶活性由NAD+和ADPR强度之和[IAPPR/（INAD++IADPR）


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