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生物物理所揭示光合作用卡尔文循环的催化及调控机制

光合作用分为光反应和卡尔文循环（暗反应）两个阶段 ， 其中卡尔文循环包括多步酶促反应 ， 利用光反应过程中产生的ATP和NADPH固定二氧化碳 ， 生成碳水化合物 。 因此尽管卡尔文循环不需要光能 ， 但该过程仍受到光/暗调控 。 光反应阶段中光信号经由一系列蛋白最终转变为氧化还原信号 ， 通过硫氧还蛋白（TRX）调控卡尔文循环及大量下游反应 。 叶绿体磷酸核酮糖激酶（PRK）和甘油醛-3-磷酸脱氢酶（GAPDH）是卡尔文循环的关键酶 ， 分别消耗光反应过程中产生的ATP和NADPH ， 并均受到TRX的氧化还原调控 ， 处于还原态时为激活状态 ， 氧化态时为失活状态 。 此外 ， 叶绿体中另一个蛋白CP12也受TRX调控 ， 并能在氧化状态下与PRK、GAPDH相互作用形成GAPDH/CP12/PRK复合物 。 复合物形成后 ， 两个酶的活性均进一步受到抑制 。
近日 ， 国际植物研究杂志THEPLANTCELL发表了中国科学院生物物理研究所李梅/常文瑞组的研究成果 ， 题为PhotosyntheticPhosphoribulokinaseStructures:EnzymaticMechanismsandtheRedoxRegulationoftheCalvin-Benson-BasshamCycle ， 揭示了光合作用卡尔文循环（暗反应）中PRK的催化反应机制 ， 并为卡尔文循环受光照/黑暗调控的机理提供了结构基础 。
该项工作中 ， 研究人员解析了PRK及其复合物的晶体结构 ， 包括来源于蓝藻的PRK结合辅因子二磷酸腺苷（ADP）和葡萄糖-6-磷酸（G6P）的晶体结构 ， 分别处于氧化态和还原态的拟南芥PRK的晶体结构 ， 以及拟南芥PRK与GAPDH、CP12形成的GAPDH/CP12/PRK复合物的晶体结构 。 基于结构信息 ， 结合突变体测活与亲和力实验结果 ， 确定了PRK的活性位点以及参与催化的关键结构域和氨基酸 ， 解释了PRK受氧化还原调控的分子机理 ， 展示了GAPDH/CP12/PRK复合物中各蛋白之间相互作用的具体细节 ， 并揭示了CP12响应氧化还原信号调控PRK及GAPDH活性的作用机制 。 这些研究结果为深入理解PRK的催化机理以及卡尔文循环的精细调控提供了重要结构信息 。
生物物理所研究员李梅为论文的通讯作者 ， 博士生于爱玲和博士解媛为该项工作的共同第一作者 。 该研究工作得到科技部重点研发计划、中科院B类先导专项、中科院前沿科学重点研究项目、国家自然科学基金的共同资助 。 数据收集和样品分析等工作得到上海光源、生物物理所蛋白质科学研究平台等有关工作人员的支持和帮助 。
生物物理所揭示光合作用卡尔文循环的催化及调控机制
文章图片
图示：(A)SePRK-ADP-G6P结构；(B)AtPRKox和AtPRKred结构比对；(C)GAPDH/CP12/PRK复合物三维结构 。
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