|冷冻电镜技术突破原子分辨率障碍
作者：文乐乐
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冷冻电镜揭示了去铁铁蛋白的原子细节 。 图片来源：PAUL EMSLEY
如果想绘制出蛋白质最微小的部分 ， 科学家通常选择不多：使数百万个单个蛋白质分子排列成晶体 ， 然后用X射线晶体学分析它们；或者快速冷冻蛋白质的副本 ， 然后用电子轰击它们 ， 这是一种低分辨率的方法 ， 叫做冷冻电镜技术 。
据《科学》报道 ， 现在 ， 科学家们第一次将冷冻电镜的分辨率提高到原子水平 ， 以精确定位各种蛋白质中单个原子的位置 ， 其分辨率可与X射线晶体学相媲美 。
“看到这种程度的细节太不可思议了 ， 它十分美丽 。 ”美国密歇根大学安娜堡分校冷冻电镜技术专家Melanie Ohi说 。 更佳的分辨率准确揭示了复杂的细胞机器是如何工作的 ， 这意味着冷冻电镜的改进可能会给生物学带来无数新见解 。
为了绘制蛋白质结构图 ， 科学家从20世纪50年代末就开始使用X射线晶体学 。 借助X射线轰击结晶化的蛋白质 ， 并分析X射线的反弹方式 ， 科学家可以计算出蛋白质可能的构成和形状 。 几十年来 ， X射线束、探测器和计算机能力的改进使这种方法变得快速而准确 。
但是 ， 当蛋白质特别大、在核糖体等复杂的环境中工作或者不能结晶时 ， 这种方法就不能很好地发挥作用 。
研究人员使用冷冻电镜对不需要结晶的冷冻蛋白质副本发射电子 ， 探测器记录电子的偏移 ， 精密的软件将图像“缝合”在一起 ， 也可计算出蛋白质的组成和形状 。
此前 ， 日本的研究人员已经表明 ， 他们可以将一种叫作去铁铁蛋白的肠道蛋白质的分辨率缩小至1.54埃——这还没有达到可以区分单个原子的程度 。
现在 ， 在电子束技术、探测器和软件进一步的帮助下 ， 来自英国和德国的两组研究人员已经将分辨率缩小到1.25埃或更小 。 10月21日 ，他们在《自然》上报告说 ， 这已经足以计算出单个原子的位置 。
增强的分辨率或使更多的结构生物学家选择使用冷冻电镜技术 。 目前 ， 这项技术只适用于异常坚硬的蛋白质 。 下一步 ， 研究人员将努力在刚性较小、较大的蛋白质复合物（如剪接体）中达到类似清晰程度的分辨率 。
【|冷冻电镜技术突破原子分辨率障碍】相关论文信息：https://doi.org/10.1038/s41586-020-2829-0
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