新冠病毒为何更易传染？冷冻电镜图解病毒进入细胞的“钥匙”( 二 )
图B为不同角度新冠病毒S蛋白图像，RBD“向上”原聚体以带状显示，颜色与图A相对应（绿色）
利用已经公开的新冠病毒序列的（上图A），作者们通过亲和层析和凝胶排阻层析进行体外蛋白纯化，利用冷冻电镜技术初步筛选显示出高颗粒密度的新冠病毒S蛋白图像。
通过收集和分析3207份蛋白显微影像后，作者们对蛋白进行了3D结构重组，重建了一个3.5 ?分辨率的不对称三聚体图像，其中一个RBD存在于“向上”结构中（上图B）。
研究团队通过使用3D可变性功能观察到了RBD类似铰链的运动，值得注意的是，这种看似随机的RBD运动已在与新冠病毒密切相关的乙型冠状病毒SARS-CoV和MERS-CoV（中东呼吸综合征冠状病毒）中被观察到，同时在与其亲属关系远一些的的甲型冠状病毒：猪流行性腹泻病毒（PEDV）的结构表征中也被捕获到。
新冠病毒为什么传染性更强
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作者们将新冠病毒的结构与其他几种冠状病毒进行了比较。2019-nCoV的S蛋白整体结构与SARS病毒S蛋白的整体结构相似，各个结构之间具有高度同源性，它们之间最大的差异是RBD在其各自的“向下”结构中的位置差异。
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新型冠状病毒与SARS-CoV的结构异同比较
作者们发现，与SARS病毒相比，新型冠状病毒中的RBD结构更靠近三聚体的中央部位，处于“向下”构象的SARS-CoV的RBD则与相邻原聚体的N末端域（NTD）紧贴着。
其S蛋白中3个RBD中的1个会向上螺旋突出，导致S1亚基的脱落和S2的折叠，从而使S蛋白更容易与宿主受体血管紧张素转换酶2（ACE2）结合。
另外，先前有报道发现新型冠状病毒与SARS病毒共享形同的宿主细胞受体ACE2，作者们希望进行动力学方面的检测以进一步确认两者之间的不同。
最近的报道表明，2019-nCoV的S蛋白和SARS-CoV的S蛋白有着相同的功能宿主细胞受体-血管紧张素转换酶2（ACE2），作者们通过表面等离子共振（SPR）的动力学手段量化了病毒与该受体的相互作用。
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令人惊讶的是，通过表面等离子共振技术（SPR）分析得到的结果显示，新冠病毒S蛋白与ACE2的平衡解离常数KD是15 nM，而SARS病毒S蛋白与ACE2的平衡解离常数KD达到了325.8 nM。KD值越大意味解离越多，S蛋白与ACE2的亲和力越弱。
经过计算，新冠病毒S蛋白与ACE2的亲和力，是SARS病毒S蛋白与ACE2之间亲和力10倍，甚至20倍（上图A）。
因此，研究团队认为，可能正是新型冠状病毒S蛋白与ACE2的高亲和力，让新冠肺炎在人与人之间传播变得容易。当然，还需要进一步研究确认这个结论。
研究团队还形成了与新冠病毒的S蛋白胞外域结合的ACE2的复合物（上图B），并通过高分辨率冷冻电镜观察到，它与SARS-CoV的S蛋白和ACE2之间形成的复合物非常相似。
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新型冠状病毒病毒对于ACE2具有高亲和性
这也说明，新型冠状病毒侵入宿主的机制虽然与其他的冠状病毒科的病毒相似，但传染性更强。
新冠病毒与蝙蝠冠状病毒RaTG13
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除了SARS病毒之外，新型冠状病毒与蝙蝠冠状病毒RaTG13在S蛋白中序列同源性高达96%。但新型冠状病毒S蛋白最显著的不同是，其具有S1/S2蛋白酶切割位点的“RRAR”（弗林蛋白酶识别位点）氨基酸序列，而不是像SARS病毒中仅具有单个精氨酸。
新冠病毒的这一现象在流感病毒中较为普遍，其中高毒力禽流感病毒和人流感病毒常发生流感血凝素蛋白的关键位置上产生多聚弗林蛋白酶位点的氨基酸插入。
除了在S1/S2连接处的氨基酸残基差异外，新型冠状病毒和RaTG13病毒的S蛋白还存在29个氨基酸残基的差异，其中17个位于受体结合的RBD部位。
团队还分析了全球共享禽流感数据倡议组织（GISAID）数据库中的61个新冠病毒的S序列，发现在所有保存的序列中只有9个氨基酸取代。这些取代中的大多数相对保守，预计不会对新冠病毒的S蛋白结构或功能产生重大影响。
抗体实验
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